Allosterisch

Allosterisch (von griechisch „allos“ = anders, „stereos“ = fest) beschreibt in der Biochemie die Eigenschaft eines Proteins – beispielsweise eines Enzyms oder eines Rezeptors – durch die Bindung eines Moleküls an eine andere Stelle als das aktive Zentrum beeinflusst zu werden.

Ein allosterisches Protein hat:

• ein aktives Zentrum (wo das Substrat bindet) und
• ein allosterisches Zentrum (wo ein Regulator-Molekül binden kann).

Wenn ein Molekül am allosterischen Zentrum z.B. eines Rezeptorproteins bindet, verändert diese Bindung die räumliche Struktur des Proteins. Dies kann zwei Effekte zur Folge haben:

1. Aktivierung: Das aktive Zentrum wird besser zugänglich: Enzym/Rezeptor wird aktiver
2. Hemmung: Das aktive Zentrum wird in seiner räumlichen Struktur verzerrt oder blockiert: Enzym/Rezeptor wird gehemmt

Beispiel einer "allosterische Hemmung": Ein Inhibitor bindet an das allosterische Zentrum einer Kinase. Die Kinase ändert ihre molekulare Struktur. Das Substrat passt nicht mehr ins aktive Zentrum. Die Aktivität sinkt.

Bedeutung in der Medizin: Allosterische Modulation ist wichtig bei der Entwicklung von Medikamenten, weil sie gezielter regulieren kann (feinere Steuerung als bei direkter Blockade) und häufig weniger Nebenwirkungen hat.