Synonym(e)
Definition
Das MMP9-Gen (MMP3 steht für: Matrix Metallopeptidase 9) ist ein Protein kodierendes Gen das auf Chromosom 20q13.12 lokalisiert ist.
Proteine der Familie der Matrix-Metalloproteinasen (MMP) sind am Abbau der extrazellulären Matrix bei normalen physiologischen Prozessen wie Embryonalentwicklung, Reproduktion und Gewebeumbau sowie bei Krankheitsprozessen wie Arthritis und Metastasierung beteiligt. Die meisten MMPs werden als inaktive Proproteine sezerniert, die aktiviert werden, wenn sie von extrazellulären Proteinasen gespalten werden. Das von diesem Gen kodierte Enzym baut Kollagene vom Typ IV und V ab. Studien an Rhesusaffen deuten darauf hin, dass das Enzym an der IL-8-induzierten Mobilisierung von hämatopoetischen Vorläuferzellen aus dem Knochenmark beteiligt ist, und Studien an Mäusen deuten auf eine Rolle beim tumorassoziierten Gewebeumbau hin.
Klinisches Bild
Zu den Krankheiten, die mit MMP9 assoziiert sind, gehören Metaphyseale Anadysplasie 2.
Hinweis(e)
Matrix-Metalloproteasen (Matrix-Metalloproteinase, MMPs), auch Matrixine genannt, sind zinkabhängige Endopeptidasen und die wichtigsten Proteasen beim ECM-Abbau. MMPs sind in der Lage, verschiedene extrazelluläre Moleküle und eine Reihe bioaktiver Moleküle abzubauen.
Matrix-Metalloproteinase-9 spielt eine wesentliche Rolle bei der lokalen Proteolyse der extrazellulären Matrix und bei der Leukozytenmigration (Wilhelm SM et al. 1989). Die MMP-9-Protesase könnte eine Rolle bei der osteoklastischen Resorption von Knochen spielen. Spaltet Typ IV- und Typ V-Kollagen in große C-terminale Dreiviertelfragmente und kürzere N-terminale Ein-Viertel-Fragmente (Tschesche H et al. 1992) Degradiert Fibronektin, aber nicht Laminin oder Pz-Peptid.
LiteraturFür Zugriff auf PubMed Studien mit nur einem Klick empfehlen wir 
Kopernio
Kopernio- Nagase H et al. (1990) Stepwise activation mechanisms of the precursor of matrix metalloproteinase 3 (stromelysin) by proteinases and (4-aminophenyl)mercuric acetate. Biochemistry 29:5783-5789.
- Tschesche H et al. 1992) Latent collagenase and gelatinase from human neutrophils and their activation. Matrix Suppl 1:245-55.).
- Wilhelm SM et al. (1989) SV40-transformed human lung fibroblasts secrete a 92-kDa type IV collagenase which is identical to that secreted by normal human macrophages. J Biol Chem 264:17213-219.
