Crk-Protein

Crk, auch bekannt als Proto-Onkogen c-Crk, ist ein Protein (Adapterprotein), das beim Menschen durch das CRK-Gen kodiert wird. Das CRK-Protein ist an der Reelin-Signalkaskade stromabwärts von DAB1 beteiligt. Der Name Crk stammt von "CT10 Regulator of Kinase", wobei CT10 das Vogelvirus ist, aus dem ein Protein isoliert wurde. Diesem Protein fehlen zwar die Kinasedomänen, es ist aber in der Lage, die Phosphorylierung von Tyrosinen in Zellen zu stimulieren.

Crk ist Mitglied einer Adaptorproteinfamilie, die an mehrere tyrosinphosphorylierte Proteine bindet. Crk besitzt mehrere SH2- und SH3-Domänen (src-Homologie-Domänen) und ist an mehreren Signalwegen beteiligt. Es rekrutiert zytoplasmatische Proteine in der Nähe der Tyrosinkinase durch SH2-Phosphotyrosin-Interaktion. Die N-terminale SH2-Domäne dieses Proteins fungiert als positiver Regulator der Transformation, während die C-terminale SH3-Domäne als negativer Regulator der Transformation fungiert. Zwei alternative Transkripte, die für verschiedene Isoformen mit unterschiedlicher biologischer Aktivität kodieren, wurden beschrieben.

V-Crk, ein transformierendes Onkoprotein aus aviären Sarkomviren, ist eine Fusion des viralen "gag"-Proteins mit den SH2- und SH3-Domänen des zellulären Crk.