Definition
Die Gerinnungsfaktoren sind überwiegend Enzyme, aber auch Coenzyme, die zu einer Akzeleration der Reaktion führen. Die einzelnen Gerinnungsfaktoren haben historisch bedingt mehrere Bezeichnungen, was oft zu Verwirrung Anlass bot. Man hat deshalb 1954 das "International Committee for the Standardization of the Nomenclature of the Blood Clotting Factors" gegründet und die Gerinnungsfaktoren durchnummeriert, möglichst in der Reihenfolge ihrer Entdeckung.
Die Faktoren II, VII, IX, X, XI und XII sind Serinproteasen. Die Faktoren II, VII, IX und X sind Vitamin-K-abhäging und werden ribosomal in Hepatozyten synthetisiert. Postribosomal werden sie mit Vitamin K als Coenzym zu den aktvierenden Faktoren y-carboxyliert. Die y-Carboxylgruppe ermöglicht es den Faktoren, an die Calcium-Phospholipidmatrix zu binden, besonders im Thrombokinasekomplex.
Die Aktivierung der Faktoren erfolgt durch Aufspaltung des reaktiven Zentrums. Gleichzeitig werden sie für Inhibitoren zugänglich.
Gemeinsam sind alle Serinproteasen die katalytischen Angriffspunkte Serin 195, Histidin 57 und Asparagin 102. Alle Serinkinasen wirken durch eine reversible Hydrolyse und Wasserbindung. Die katalytische Wirkung der Serinproteasen ist im Gegensatz zu anderen Enzymen nicht reversible. Ursache hierfür ist zum einen eine schnelle Trennung von Enzym und Substrat sowie eine Streckung der Proteinkette nach Bindung des Substrates an das Serin, das Histidin und die Asparaginsäure.
Die Serinkinasen werden besonders aktiv, wenn sie mit verletzten Membranen in Kontakt kommen. Durch regulatorische Untereinheiten besitzen die Serinkinasen eine hohe Spezifität im Gegensatz zu unspezifischen Proteasen, z.B. Trypsin.
Durch die Aktivierung werden die Halbwertszeiten der Enzyme deutlich verkürzt, z.B. hat der Faktor II, das Prothrombin, eine Halbwertszeit von 48 Stunden, der Faktor IIa, das Thrombin, hat nur eine Halbwertszeit von wenigen Sekunden.
Die Faktoren im Überblick
| Faktoren | Wirkung | Konzentration im Plasma (mg/dl) | Molekulargewicht (MD) | Halbwertszeit | Bildungsort |
| F-I Fibrinogen | Substrat | 200-400 | 341.000 | 5-6 Tage | Leber |
| F-II Prothrombin | Enzym | 6-10 | 72.000 | 48 Stunden | Leber, Vitamin-K-abhängig |
| F-III Thrombokinase | Enzym | Je nach Polymerisat: 53.000-425.000 | 29.000 | sehr kurz | Intermediärprodukt |
| F-IV Ca++ | Katalysator | Ionisiert und gebunden wirksam | |||
| F-V Proakzelerin | Akzelerator | ca. 3 | 300.000 | 12-15 Stunden | Leber |
| F-VII Prokonvertin | Enzym | ca. 0,1 | 56.000 | 2-5 Stunden (VIIa < 2Std.) |
Leber, Vitamin-K-abhängig |
| F-VIII antihämophiler Faktor | Akzelerator | 0,5-1,0 | ca. 2 x 106 | 5-12 Stunden | Leber und Megakaryozyten |
| F-IX Christmas-Faktor | Enzym | 0,5-0,7 | 72.000 | 12-30 Stunden (IXa < 12 Std.) |
Leber, Vitamin-K-abhängig |
| F-X Stuart Faktor | Enzym | ca. 0,8 | 72.000 | 32 Stunden (Xa 4 Std.) |
Leber, Vitamin-K-abhängig |
| F-XI | Enzym | ca. 0,6 | 180.000 | < 12 Stunden | Leber |
| F-XII Hageman-Faktor | Enzym | 1,4-4,7 | 80.000 | < 12 Stunden | Leber |
| F-XIII | Enzym | 2-3 d | Leber | ||
| F-XIV | Enzym | 1,0-4,0 | 300.000 | ||
| HMWK | 0,5-2,0 | 180.000 | |||
| F-XV | 1,4-4,5 | 88.000 | |||
| Protein Z | Cofaktor für Bindung von Thrombin an Lipidoberfläche | 2,9 | 62.000 | 2,5 d | Leber, Vitamin-K-abhängig |
LiteraturFür Zugriff auf PubMed Studien mit nur einem Klick empfehlen wir 
Kopernio
Kopernio- HA Neumann (2014) Das Gerinnungssystem. ABW-Wissenschaftsverlag GmbH Berlin S. 48f.
- HA Neumann (2014) Das Gerinnungssystem. ABW-Wissenschaftsverlag GmbH Berlin S. 72f.
Prof. Dr. med. Peter Altmeyer