Galectin-1 wird in verschiedenen Weichgeweben (Leber, Lunge, Skelettmuskulatur u.a.) aber auch in Tumoren exprimiert. Auch Sézary-Zellen exprimieren Galectin-1 (Nicolay). Die gewebespezifische Expression von Galectin-1 wird durch DNA-Methylierung kontrolliert. Mit der extrazellulären Matrix (ECM) verschiedener normaler und neoplastischer Gewebe interagiert Galectin-1 über seine Oberflächen-Kohlenhydratreste.
Intrazellulär ist Galectin-1 hauptsächlich im Zytoplasma und Zellkern lokalisiert.
Eine Expression von Galectin-1 wurde in verschiedenen Tumorarten beobachtet . Nachweisbar ist eine Korrelation der Galectin-1-Expression mit der Aggressivität von Tumoren und deren Metastasierungspotenzial (Rabinovich). Bezüglich des Einflusses von Galectin-1 auf die Wachstumsprozesse von Zellen findet man widersprüchliche Untersuchungsergebnisse. Extrazellulär bindet Galectin-1 an das Disaccharid N-Acetyllactosamin (LacNAc; Galbeta1-4GlcAc). Bestimmte Glykoproteine wie z. B. die Matrixproteine Laminin und Fibronektin sind Liganden für Galectin-1. Entsprechend wurde an unterschiedlichen Zelltypen gezeigt, dass extrazellulär vorkommendes Galectin-1 die Adhäsion von Zellen an die Matrixproteine wie Laminin oder Fibronectin steigert. Am Beispiel von Melanomzellen konnte außerdem gezeigt werden, dass Galectin-1 sowie Galectin-3 zur Bildung vielzelliger Aggregate führt. Es konnte z. B. gezeigt werden, dass Galectin-1 mit onkogenem Ras interagiert und somit eine Schlüsselrolle in der Initiation Ras-induzierten Tumoren spielt (Paz et al.). Darüber hinaus steigert eine Überexpression von Galectin-1 die Membranassoziation von Ras und führt zur onkogenen Transformation von Zellen (Paz et al.).