Domäne

Zuletzt aktualisiert am: 10.07.2021

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Definition

Als Domäne wird in der Biochemie eine Kombination von Elementen der Sekundärstruktur (α-Helices, β-Faltblätter) eines Proteins bezeichnet. Sie stellt eine komplexe, gefaltete globuläre Einheit dar. Eine Domäne ist aus einem eindeutig definierten Abschnitt einer Polypeptidkette aufgebaut. Dieser Abschnitt enthält i.d.R. zwischen 50 und 350 Aminosäurereste. Kleine Proteine enthalten oft nur eine Domäne. Größere Proteine können mehrere Domänen enthalten. Diese sind miest über wenig strukturierte Kettenbereiche verbunden.

Die kürzesten Domänen, wie z. B. die Zinkfinger-Domäne, werden durch Metallionen oder Disulfidbrücken stabilisiert.

Domänen werden sehr oft von einzelnen Exons kodiert.

Allgemeine Information

Im Allgemeinen werden funktionelle Domänen und strukturelle Domänen definiert:

  • Funktionelle Domänen sind z.B. mit der Aktivität eines Enzym verbunden. Seine enzymatische Funktion kann dadurch bestimmt werden, dass Aminosäurereste des Proteinbereichs gentechnisch ausgetauscht werden. Verändert sich z.B. die katalytische Aktivität eines Enzyms so gibt dies Hinweis auf die Zuordnung des betreffenden Aminosäurerestes.
  • Strukturelle Domänen sind Bereiche, die eine eigenständige Faltung (Sekundärstruktur) aufweisen. Die Faltung bzw. räumliche Struktur des Peptidabschnitts ist zum Teil in der Peptidsequenz (Primärstruktur) kodiert und wird durch Chaperone unterstützt.

Hinweis(e)

Eine Proteindomäne kann in gänzlich unterschiedlichen Proteinen Verwendung finden. Dies ermöglicht evolutionär eine erhöhte Geschwindigkeit in der Entstehung neuer Proteine, da durch diese modulare Bauweise Proteinketten unproblematisch zusammengestellt werden können.

Literatur
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  1. Anfinsen CB et al. (1961) The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 47: 1309-1312
  2. Bennett MJ et al. (1995) 3D domain swapping: a mechanism for oligomer assembly. Protein Science 4: 2455–2468.
  3. Cordes MH et al. (1996) Sequence space, folding and protein design". Current Opinion in Structural Biology 6 : 3–10.
  4. Garel J (1992) Folding of large proteins: Multidomain and multisubunit proteins. In Creighton T (Ed). Protein Folding(First ed). New York: W.H. Freeman and Company. S 405–454.
  5. Ghélis C et al. (1979) Conformational coupling between structural units. A decisive step in the functional structure formation. Comptes Rendus de l'Académie des Sciences, Série D. 289: 197–199.
  6. Jones S et al. (1998) Domain assignment for protein structures using a consensus approach: characterization and analysis" Protein Science. 7: 233–242.
  7. Phillips DC (1966) The three-dimensional structure of an enzyme molecule". Scientific American. 215: 78-84
  8. Wheelan SJ et al. (2000) Domain size distributions can predict domain boundaries. Bioinformatics. 16: 613-620
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